近日，中国科学院武汉病毒研究所/病毒学国家重点实验室胡志红、王曼丽研究团队在蛋白质相互作用的研究方法方面取得新进展，相关研究成果以Mito-docking: A novel in vivo method to detect protein-protein interactions（《线粒体锚定：一种研究活细胞内蛋白间相互作用的新方法》）为题发表在国际学术期刊Small Methods上。
　　蛋白质之间的相互作用对生命活动至关重要。尽管已有不少体内研究蛋白互作的方法，但由于许多蛋白互作是高度动态的，因此用传统的方法难以捕获。该研究基于“招募”和“聚集”的原理，即将“诱饵”蛋白A锚定在线粒体的外膜上，如B蛋白能与A蛋白互作，则将被“捕获”到线粒体外膜，发生富集；如C蛋白不与A蛋白互作，则不会发生定位变化（图1）。文章首先用线粒体锚定（Mito-docking）的方法有效验证了G蛋白亚基γ2和β1间的互作，并进一步运用该方法研究了核转运受体（importin α isoforms）与货物蛋白（经典的核定位信号cNLS）之间的互作，揭示了核转运受体-货物蛋白的识别特异性（图2）。
　　研究发现，该方法不仅能有效检测如核运输过程中的短暂蛋白间互作，还能对蛋白互作的强度进行相对定量分析，是一种高效、直观、简单的研究活细胞中蛋白质互作的新方法。
　　武汉病毒所博士生邵伟为该论文的第一作者，副研究员王曼丽和研究员胡志红是该论文的共同通讯作者。该研究得到中科院前沿科学重点研究项目（QYZDJ-SSW-SMC021）、国家自然科学基金创新研究群体项目（31621061）和病毒学国家重点实验室病毒学前沿科学重点研究项目（klv-2016-03）的资助。
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　　图1. Mito-docking研究蛋白间相互作用的原理示意图 
　　 
　　图2. 利用Mito-docking研究importin α异构体对SV40 NLS的识别特异性。A. 将含有线粒体锚定信号的野生型NLS（NLSwt）与不同的importin α异构体共转染细胞。发现除α6外，其余几个importin α异构体均被招募到线粒体外膜，从而产生明显的荧光共定位现象。B. NLS突变后（NLSm）不能与任何importin α异构体互作。