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LSD2抑制OGT引起的肿瘤细胞生长机制示意图
日前,复旦大学徐彦辉课题组在组蛋白甲基化修饰研究领域获得新进展,相关成果发布在《分子细胞》上,该项研究得到了国家自然科学基金面上项目的资助。
组蛋白甲基化修饰是一种非常重要的表观遗传修饰,参与调节异染色质形成、X染色体失活、基因印记及DNA的损伤修复等多种生命过程。关于组蛋白去甲基化酶的研究是过去十年来生物学领域的研究热点。LSD1是第一个被鉴定的组蛋白去甲基化酶,而LSD2是其唯一同源物,在胚胎发育过程中起重要作用。
徐彦辉课题组发现,LSD2出人意料地具有E3泛素连接酶活性,其底物为N-乙酰氨基葡萄糖转移酶(OGT),LSD2泛素化OGT并促进其发生蛋白酶体依赖的降解,从而抑制OGT引起的肿瘤细胞生长。
LSD2抑制肿瘤细胞生长是依赖于其E3泛素连接酶活性,而不依赖于其组蛋白去甲基化酶活性。LSD2分别通过组蛋白去甲基化酶和E3连接酶活性调控了不同组的靶基因。该项研究发现了LSD2具备两种独立的酶活性,揭示出了LSD2依赖于其E3连接酶活性的抗肿瘤细胞生长功能,建立了组蛋白去甲基化酶和泛素降解途径的关联。
徐彦辉课题组曾于2013年在国际期刊上发表LSD2的结构和功能研究阐明其底物识别和酶活性调节机制,这是该课题组对LSD2蛋白功能研究的又一突破性成果。
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